近日，《The FASEB Journal》雜志發(fā)表了我院唐城博士和周熙博士生做為并列第一作者的研究論文“一種新的捕鳥蛛多肽毒素將細菌鈉離子通道電壓敏感元件捕獲于去激活構象(A novel tarantula toxin stabilizes the deactivated voltage sensor of bacterial sodium channel)”（http://www.fasebj.org/content/31/7/3167.abstract?sid=1f999a71-261a-4472-ac3c-cc028d683e94）。該研究旨在從蜘蛛毒液多肽中篩選到將細菌鈉離子通道電壓敏感元件捕獲于去激活構象的多肽用于結構生物學研究。研究團隊從敬釗纓毛蛛毒液中篩選鑒定到一個新的胱氨酸結多肽毒素JZTx-27，其抑制兩種細菌鈉離子通道NsvBa和NaChBaC的半數(shù)抑制濃度分別為112 nM和30 nM。與局部麻醉藥物利多卡因相比，JZTx-27對NsvBa通道的作用表現(xiàn)出電壓依賴性同時顯著減緩通道的激活速率。突變掃描分析表明NsvBa通道第98位的脯氨酸殘基是結合毒素的關鍵位點。對于哺乳動物電壓門控鈉離子通道，JZTx-27通過結合NaV1.5通道的第四結構域抑制其快失活。JZTx-27是第一個被報道的細菌鈉離子通道多肽抑制劑，電生理數(shù)據(jù)表明其將NsvBa通道電壓敏感元件捕獲于去激活構象，可用于復合物結構解析研究鈉離子捕獲于通道靜息構象的電壓敏感元件。
版權與免責聲明：本網頁的內容由收集互聯(lián)網上公開發(fā)布的信息整理獲得。目的在于傳遞信息及分享，并不意味著贊同其觀點或證實其真實性，也不構成其他建議。僅提供交流平臺，不為其版權負責。如涉及侵權，請聯(lián)系我們及時修改或刪除。郵箱：sales@allpeptide.com